Глобулярные белки хорошо растворимы в воде потому что

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО РАСТВОРИМОСТИ. СВОЙСТВА ГЛОБУЛЯРНЫХ БЕЛКОВ

Классификация белков, основанная на их растворимости

Классификация белков, основанная на их растворимости, была введена в 1907–1908 гг. и используется до сих пор, особенно в клинической биохимии (таблица 1). Строго установленных границ между классами не существует. Например, четкое разграничение между альбуминами и глобулинами невозможно, если исходить только из их растворимости в воде и солевых растворах. Поэтому глобулины подразделяют на псевдоглобулины, легко растворимые в воде, и эуглобулины, нерастворимые в воде, свободной от солей.

Таблица 1. Классификация белков, основанная на их растворимости

1. Белки являются амфотерными соединениями, сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот.

Различают кислые, основные и нейтральные белки.

приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным

выполнение белком свойственных ему биологических функций. 7. Процесс восстановления структуры белкапосле денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Источник

Глобулярные белки хорошо растворимы в воде потому что

§ 9. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Белки – это очень крупные молекулы, по своим размерам они могут уступать только отдельным представителям нуклеиновых кислот и полисахаридам. В таблице 4 представлены молекулярные характеристики некоторые белков.

Молекулярные характеристики некоторых белков

Относитель-ная молекулярная масса

Число аминокислотных остатков

Зная относительную молекулярную массу белка, можно приблизительно оценить, какое число аминокислотных остатков входит в его состав. Средняя относительная молекулярная масса аминокислот, образующих полипептидную цепь, равна 128. При образовании пептидной связи происходит отщепление молекулы воды, следовательно, средняя относительная масса аминокислотного остатка составит 128 – 18 = 110. Используя эти данные, можно подсчитать, что белок с относительной молекулярной массой 100000 будет состоять приблизительно из 909 аминокислотных остатков.

Электрические свойства белковых молекул

Электрические свойства белков определяются присутствием на их поверхности положительно и отрицательно заряженных аминокислотных остатков. Наличие заряженных группировок белка определяет суммарный заряд белковой молекулы. Если в белках преобладают отрицательно заряженные аминокислоты, то его молекула в нейтральном растворе будет иметь отрицательный заряд, если преобладают положительно заряженные – молекула будет иметь положительный заряд. Суммарный заряд белковой молекулы зависит и от кислотности (рН) среды. При увеличении концентрации ионов водорода (увеличении кислотности) происходит подавление диссоциации карбоксильных групп:

и в то же время увеличивается число протонированных амино-групп;

Таким образом, при увеличении кислотности среды происходит уменьшение на поверхности молекулы белка числа отрицательно заряженных и увеличение числа положительно заряженных групп. Совсем другая картина наблюдается при снижении концентрации ионов водорода и увеличении концентрации гидроксид-ионов. Число диссоциированных карбоксильных групп возрастает

и снижается число протонированных аминогрупп

Итак, изменяя кислотность среды, можно изменить и заряд молекулы белка. При увеличении кислотности среды в молекуле белка снижается число отрицательно заряженных группировок и увеличивается число положительно заряженных, молекула постепенно теряет отрицательный и приобретает положительный заряд. При снижении кислотности раствора наблюдается противоположная картина. Очевидно, что при определенных значениях рН молекула будет электронейтральной, т.е. число положительно заряженных групп будет равно числу отрицательно заряженных групп, и суммарный заряд молекулы будет равен нулю (рис. 14).

Значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю, называется изоэлектрической точкой и обозначается pI.

Рис. 14. В состоянии изоэлектрической точки суммарный заряд молекулы белка равен нулю

Изоэлектрическая точка для большинства белков находится в области рН от 4,5 до 6,5. Однако есть и исключения. Ниже приведены изоэлектрические точки некоторых белков:

При значениях рН ниже изоэлектрической точки белок несет суммарный положительный заряд, выше – суммарный отрицательный.

Растворимость белков

Рис. 15. Образование гидратной оболочки вокруг молекулы белка.

На растворимость белка влияет наличие нейтральных солей (Na₂SO₄, (NH₄)₂SO₄ и др.) в растворе. При малых концентрациях солей растворимость белка увеличивается (рис. 16), так как в таких условиях увеличивается степень диссоциации полярных групп и экранируются заряженные группы белковых молекул, тем самым снижается белок-белковое взаимодействие, способствующее образованию агрегатов и выпадению белка в осадок. При высоких концентрациях солей растворимость белка снижается (рис. 16) вследствие разрушения гидратной оболочки, приводящего к агрегации молекул белка.

Рис. 16. Зависимость растворимости белка от концентрации соли

Существуют белки, которые растворяются только в растворах солей и не растворяются в чистой воде, такие белки называют глобулины. Существуют и другие белки – альбумины, они в отличие от глобулинов хорошо растворимы в чистой воде.
Растворимость белков зависит и от рН растворов. Как мы уже отмечали, минимальной растворимостью обладают белки в изоэлектрической точке, что объясняется отсутствием электростатического отталкивания между молекулами белка.
При определенных условиях белки могут образовывать гели. При образовании геля молекулы белка формируют густую сеть, внутреннее пространство которой заполнено растворителем. Гели образуют, например, желатина (этот белок используют для приготовления желе) и белки молока при приготовлении простокваши.
На растворимость белка оказывает влияние и температура. При действии высокой температуры многие белки выпадают в осадок вследствие нарушения их структуры, но об этом более подробно поговорим в следующем разделе.

Денатурация белка

Рис. 17. Денатурация белка

При денатурации гидрофобные радикалы аминокислот, находящиеся в нативных белках в глубине молекулы, оказываются на поверхности, в результате создаются условия для агрегации. Агрегаты белковых молекул выпадают в осадок. Денатурация сопровождается потерей биологической функции белка.

Денатурация белка может быть вызвана не только повышенной температурой, но и другими факторами. Кислоты и щелочи способны вызвать денатурацию белка: в результате их действия происходит перезарядка ионогенных групп, что приводит к разрыву ионных и водородных связей. Мочевина разрушает водородные связи, следствием этого является потеря белками своей нативной структуры. Денатурирующими агентами являются органические растворители и ионы тяжелых металлов: органические растворители разрушают гидрофобные связи, а ионы тяжелых металлов образуют нерастворимые комплексы с белками.

Наряду с денатурацией существует и обратный процесс – ренатурация. При снятии денатурирующего фактора возможно восстановление исходной нативной структуры. Например, при медленном охлаждении до комнатной температуры раствора восстанавливается нативная структура и биологическая функция трипсина.

Белки могут денатурировать и в клетке при протекании нормальных процессов жизнедеятельности. Совершенно очевидно, что утрата нативной структуры и функции белков – крайне нежелательное событие. В связи с этим следует упомянуть об особых белках – шаперонах. Эти белки способны узнавать частично денатурированные белки и, связываясь с ними, восстанавливать их нативную конформацию. Шапероны также узнают белки, процесс денатурации которых зашел далеко, и транспортируют их в лизосомы, где происходит их расщепление (деградация). Шапероны играют важную роль и в процессе формирования третичной и четвертичной структур во время синтеза белка.

Интересно знать! В настоящее время часто упоминается такое заболевание, как коровье бешенство. Эту болезнь вызывают прионы. Они могут вызывать у животных и человека и другие заболевания, носящие нейродегенеративный характер. Прионы – это инфекционные агенты белковой природы. Прион, попадая в клетку, вызывает изменение конформации своего клеточного аналога, который сам становится прионом. Так возникает заболевание. Прионный белок отличается от клеточного по вторичной структуре. Прионная форма белка имеет в основном b-складчатую структуру, а клеточная – a-спиральную.

Источник

Строение и свойства белков

Цель урока: сформировать понятие о белке, его структуре, физических и химических свойствах.

I. Организационный момент

II. Актуализация знаний

(Ученикам заранее предлагается повторить тему «Аминокислоты».)

Два ученика работают у доски.

Задание 1. Напишите формулы 2-аминопропановой кислоты (аланина) и 3-метил-2-аминобутановой кислоты (валина). Какие еще названия для этих кислот вы можете предложить?

Задание 2. Напишите формулу 2-аминоэтановой кислоты. Какие еще названия этой кислоты вам известны? Составьте дипептид из двух остатков этой кислоты. Укажите место пептидной связи.

– Какие две функциональные группы входят в состав аминокислот?
– Что представляют собой аминокислоты с точки зрения кислотно-основных свойств? За счет каких функциональных групп реализуются эти свойства?
– Дайте понятие пептидной связи.
– Могут ли аминокислоты образовывать водородные связи? За счет каких групп атомов?
– Какие вещества называются полимерами? Приведите примеры известных вам полимеров.

III. Постановка познавательной задачи

Учащиеся, работавшие у доски, отчитываются о выполненном задании.

На доске изображен дипептид, состоящий из двух остатков глицина, и приведены формулы двух аминокислот: аланина и валина.

Может ли образоваться дипептид из разных по составу аминокислот? (Слайд 1.) Для того чтобы ответить на этот вопрос, обратите внимание на место пептидной связи в дипептиде.

Ответ. В образовании пептидной связи принимают участие аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группа другой аминокислоты; боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании дипептида.

Возможно ли дальнейшее присоединение аминокислот к этому веществу? Ответ обоснуйте.

Ответ. Присоединение возможно, т.к. у молекулы дипептида имеются свободные карбоксильная группа (С-конец) и аминогруппа (N-конец). Цепь может расти с обеих сторон (слайд 2).

Сколько вариантов соединения вы можете предложить?

Ответ. Два. Когда аминокислота глицин стоит на первом месте и когда аминокислота глицин стоит на втором месте (слайд 3).

В клетках и тканях организмов обнаружено свыше 170 различных аминокислот, и из них 20 -аминокислот входят в состав важнейших биологических веществ, называемых белками. Попробуйте дать определение белка.

Ответ. Белки – это линейные биологические полимеры, состоящие из -аминокислот.

Запишите это определение в своих рабочих листках.

Перед вами две полипептидные цепочки. Какой из пептидов может входить в состав белка и почему? (Слайд 4.)

Ответ. Первый, потому что он образован -аминокислотами.

За счет каких связей образуется первичная структура белка?

Ответ. Первичная структура образуется за счет пептидных связей.

Запишите это в таблицу в рабочем листке.

Но белок гораздо более сложная макромолекула, чем линейная полипептидная цепочка. Помимо первичной структуры белка необходимо рассматривать вторичную, третичную, а в некоторых случаях и четвертичную структуры. В образовании вторичной структуры белка огромную роль играют водородные связи. Водородные связи образуются электроотрицательными атомами (кислородом, азотом и др.), с одним из которых связан атом водорода, причем все три атома находятся на одной прямой.

Существуют два типа вторичной структуры (-спираль и -структура), но в основе каждого из них лежат водородные связи (слайд 5). Запишите это в рабочие листки.

Третичная структура белка – это способ расположения -спиралей и -структур в пространстве. Она осуществляется за счет ковалентных связей между атомами серы различных аминокислот (дисульфидные мостики S–S) и гидрофильно-гидрофобных (гидро – вода; филос – любовь; фобос – ненависть) взаимодействий (слайд 6). Запишите это в рабочие листки.

Некоторые белки образуют четвертичную структуру, осуществляемую также за счет водородных связей, гидрофильно-гидрофобных взаимодействий и электростатических сил притяжения. Некоторые белки, имеющие четвертичную структуру, состоят из иона металла и белковой части, образованной несколькими белковыми цепями (разными или одинаковыми по первичной структуре) (слайд 7). Запишите в рабочие листки.

Белки осуществляют свои функции правильно только при наличии соответствующей третичной (и четвертичной, если таковая имеется) структур.

Физические свойства белков

Белки – высокомолекулярные соединения, т.е. это вещества с высокой молекулярной массой. Молекулярная масса белков составляет от 5 тыс. до миллионов а.е.м. (инсулин – 6500 Да; белок вируса гриппа – 32 млн Да).

Растворимость белков в воде зависит от их функций. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде нерастворимы.

Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см 2 выдерживает вес в 5 т, а на женской косе из 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАЗ весом 20 т.

Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными. (Демонстрация растворения альбумина в воде.)

Химические свойства белков

Белки участвуют в не совсем обычных химических реакциях, т.к. они являются полимерными молекулами. Посмотрите в свои рабочие карточки и ответьте на следующие вопросы.

Какая связь является более прочной: пептидная или водородная?

Ответ. Пептидная, т.к. эта связь относится к ковалентной химической связи.

Какие структуры белков будут разрушаться быстрее и легче?

Ответ. Четвертичная (если таковая имеется), третичная и вторичная. Первичная структура будет сохраняться дольше других, т.к. она образована более прочными связями.

Денатурация – это разрушение белка до первичной структуры, т.е. пептидные связи сохраняются (слайд 8).

Демонстрация опыта. В 5 небольших пробирок налить по 4 мл раствора альбумина. Первую пробирку нагреть в течение 6–10 с (до помутнения). Во вторую пробирку добавить 2 мл 3М HCl. В третью – 2 мл 3М NaOH. В четвертую – 5 капель 0,1 М AgNO₃. В пятую – 5 капель 0,1 М NaNO₃.

После проведения опыта учащиеся заполняют пробелы в определении понятия «денатурация» на рабочих листках.

Будут ли белки после денатурации проявлять свои специфические свойства?

Ответ. Большинство белков при денатурации утрачивают активность, т.к. белки проявляют свои специфические свойства только при наличии третичной и четвертичной структур.

Как вы полагаете, можно ли разрушить первичную структуру белка?

Ответ. Можно. Это происходит в организме при переваривании белковой пищи.

Одно из самых важных свойств белков – способность к гидролизу. При гидролизе белка происходит разрушение первичной структуры.

Какие вещества образуются при полном гидролизе белка?

Ответ. -аминокислоты.

Демонстрация опыта (заложенного перед уроком). В две пробирки наливают по 2 мл раствора куриного белка, в одну из них добавляют 1 мл насыщенного раствора фестала (таблетку предварительно освобождают от гладкой оболочки). Фестал – это ферментный препарат, облегчающий пищеварение, куда входят липаза (расщепляет жиры), амилаза (расщепляет углеводы), протеаза (расщепляет белки). Обе пробирки помещают в водяную баню при температуре 37–40 °С. В течение 30 мин продолжается процесс «переваривания» белка. По окончании нагревания в обе пробирки добавляют по 2 мл насыщенного раствора сульфата аммония или любого другого реагента, вызывающего денатурацию белка. В первой пробирке (контроль) образуется обильный белый осадок – белок денатурирует. Во второй пробирке (опыт) таких явлений не наблюдается – произошел гидролиз белка, а аминокислоты и пептиды с небольшой молекулярной массой не свертываются.

На основе результатов опыта заполните пропуски в определении понятия «гидролиз» на рабочих листках.

Какое значение для нашего организма имеет гидролиз белков и где он происходит?

Ответ. Получение аминокислот для нужд организма в результате процессов пищеварения начинается в желудке, заканчивается в двенадцатиперстной кишке.

Цветные реакции – качественные реакции на белки:

а) биуретовая реакция (демонстрация опыта);
б) ксантопротеиновая реакция (демонстрация опыта).

Заполните рабочие листки (обратите внимание на условия протекания этих реакций, это понадобится для проведения опытов на следующем уроке).

Рабочий листок

Тема: «Белки. Строение и свойства»

Белки ____________________________________________________________________
__________________________________________________________________________

Источник

Тест ЕГЭ Биология 11 класс Бесплатно Органические вещества клетки. Белки. Жиры. Углеводы

Ведение

В клетках нашего организма помимо неорганических веществ содержатся органические вещества, которые необходимы клетке для построения ее структур и обеспечения нормальной жизнедеятельности не только отдельно взятой клетки, но и всего организма в целом.

Органические вещества, которые входят в состав живого организма, многообразны, и многие из них имеют очень сложное молекулярное строение.

Каждое сложное органическое вещество построено из повторяющихся единиц- мономеров.

Если мономеров в веществе большое количество, то такое вещество называют полимер ( от греч. «поли»- много, «мерос»- часть).

Если полимеры встречаются в природе в естественном виде, то есть входят в состав живых организмов, их называют биополимерами.

Количество мономеров в молекуле полимера может исчисляться от нескольких штук до десятков миллионов.

К примеру, молекула ДНК бактерий построена более чем из 3 млн мономеров (нуклеотидов).

Основные и наиболее важные группы органических веществ клетки:

Сегодня мы рассмотрим эти группы органических веществ, узнаем их строение и значение для организма.

Белки

Белки- это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты содержат в своём составе карбоксильную (-СООН) и аминогруппу (-NH₂)

Молекулы белка могут содержать сотни и даже тысячи аминокислотных остатков.

А если молекула содержит до 100 аминокислотных остатков, то принято называть эту молекулу пептидом.

Также в состав белков входят углерод, водород, кислород и азот, сера.

Белок характеризуется определенной последовательностью аминокислот, благодаря которой формируется химическая формула белка, то есть его структура.

Кроме определенной последовательности аминокислотных остатков очень важна и трехмерная структура белка, которая формируется в результате сворачивания цепочки из аминокислот.

Аминокислотные остатки в белке связаны пептидной связью:

Выделяют четыре структуры белка:

Структуры белка

Строение

Типы химических взаимодействий(связи)

Примеры белков и графическое изображение

Первичная структура

(линейная)

Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Альбумин- яичный белок, состоит из аминокислот; мономеры связаны пептидными связями; молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры

Скручивание в спираль первичной структуры белка, стабилизировано водородными связями и гидрофобными взаимодействиями

Водородные между пептидными группами (C=O…H–N) и гидрофобные связи

Альбумин- вареный яичный белок, кератин (в сухожилиях человека), коллаген (в волосах, ногтях)

Упаковка вторичной спирали в клубок- глобулу (в виде шарика), также встречается фибриллярная структура (в виде волокон)

Ковалентные связи ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);

Объединение нескольких глобул в сложный комплекс

Фибриллярные и глобулярные белки:

Фибриллярные белки

Глобулярные белки

Представляет собой длинные, узкие закрученные нити

Имеет округлую, сферическую форму

Отчасти растворимы (образуют коллоидные растворы)

Коллаген (кожа, кости, зубы, сухожилия), кератин (волосы, ногти)

Гемоглобин (в эритроцитах), инсулин (гормон поджелудочной железы), каталаза (обеспечивает распад пероксида водорода в живых клетках)

Структура и функции

Коллаген существует в виде тройной спирали, механически стойкой и прочной.

Много в сухожилиях, связках, соединительной ткани, мышцах, коже и других тканях, испытывающих на себе сильное механическое воздействие, выполняют структурную и сократительную функцию

Выполняют различные функции в клетках.

У меня есть дополнительная информация к этой части урока!

Гемоглобин- белок, содержащийся в кровяных клетках (эритроцитах), который переносит кислород и углекислый газ, обладает четвертичной структурой.

В связывании кислорода принимает участие непосредственно ион железа, который содержится в молекуле гемоглобина.

Оксид углерода СО (угарный газ) связывается с железом в сотни раз прочнее кислорода, поэтому угарный газ смертельно опасен для человека, поскольку лишает гемоглобин возможности присоединять кислород.

Денатурация и ренатурация белков

Белки могут быть активны в организме и выполнять свою функцию только при определенных физических показателях.

Например, при повышении или понижении температуры, радиации, воздействии кислот естественная структура белка может нарушаться, что, в свою очередь, может привести к гибели всей клетки.

Процесс разрушения характерной для данного белка естественной структуры (вторичной, третичной, четвертичной), носит название денатурация.

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка.

Как правило, при этом первичная структура белка не разрушается.

Пример денатурации является свертывание яичного белка при его варке.

Денатурация бывает обратимой и необратимой.

При варке яйца происходит необратимая денатурация, когда исходную структуру восстановить уже практически невозможно, так как происходит разрыв большого количества связей.

Обратимая денатурация происходит, если возможно восстановление свойственной белку структуры.

Если белок подвергся обратимой денатурации, то при восстановлении нормальных условий среды он способен полностью восстановить свою структуру и, соответственно, свои свойства и функции.

Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.

Функции белков в организме связаны с пространственной структурой белка и зависят от последовательности аминокислот в белке.

Основные функции белков:

Пройти тест и получить оценку можно после входа или регистрации

Липиды (жиры)

Липиды— сборная группа биологических соединений, полностью или почти полностью нерастворимых в воде, но растворимых в органических растворителях и друг в друге.

Таким образом, липиды— это гидрофобные соединения, то есть их молекулы по своим свойствам «стремятся» избежать контакта с водой.

Липиды широко распространены в природе и являются обязательным компонентом каждой живой клетки и ее мембран.

Липиды в клетке образуются на гладкой эндоплазматической мембране.

Они образуют энергетический резерв организма и участвуют в передаче нервного импульса, в создании водоотталкивающих и термоизоляционных покровов и др.

В растениях жиры накапливаются главным образом в плодах и семенах, у животных- в подкожных жировых тканях, окружающих внутренние органы, а также печени, мозговой и нервной тканях.

У меня есть дополнительная информация к этой части урока!

Особое место среди липидов занимают стероиды— полициклический спирт холестерол (чаще называемый холестерин) и его производные.

Холестерин и его эфиры с жирными кислотами входят в состав биологических мембран клеток животных, придавая им определенную «жесткость».

У растений и грибов холестерин не встречается, его место у растений занимает стероид стигмастерол, а у грибов- эргостерол.

У животных из холестерина образуются гормоны.

Пройти тест и получить оценку можно после входа или регистрации

Источник